الصفحة الرئيسية
عن الكلية
عمادة الكلية
كلمة عميد الكلية
نبذة عن العمادة
العمداء السابقون
وكالات الكلية
وكالة الكلية
كلمة وكيل الكلية
نبذة عن وكالة الكلية
وكالة الكلية للدراسات العليا
كلمة وكيل الكلية للدراسات العليا
نبذة عن وكالة الكلية للدراسات العليا
الأنشطة العلمية
وحدة ريادة الأعمال
وحدة الجودة والتطوير
شعبة الإعتماد الأكاديمي
شعبة الجودة
شعبة القياس والتقويم
شعبة التدريب وتطوير الموارد البشرية
وكالة الكلية (شطر الطالبات)
إدارة الكلية
كلمة مدير الإدارة
كلمة مديرة الإدارة
إدارة الكلية شطر الطلاب
إدارة الكلية شطر الطالبات
الخطة الاستراتيجية
الشؤون التعليمية
مواقع التدريب التفاعلي
البحث العلمي
الأبحاث
مجلة كلية العلوم
تواصل معنا
الملفات
عربي
English
عن الجامعة
القبول
الأكاديمية
البحث والإبتكار
الحياة الجامعية
الخدمات الإلكترونية
صفحة البحث
كلية العلوم
تفاصيل الوثيقة
نوع الوثيقة
:
مقال في مجلة دورية
عنوان الوثيقة
:
Dissection of Hexosyl- and Sialyltransferase Domains in the Bifunctional Capsule Polymerases from Neisseria meningitidis Wand Y Defines a New Sialyltransferase Family
Dissection of Hexosyl- and Sialyltransferase Domains in the Bifunctional Capsule Polymerases from Neisseria meningitidis Wand Y Defines a New Sialyltransferase Family
لغة الوثيقة
:
الانجليزية
المستخلص
:
Background: Capsule polymerases of Neisseria meningitidis serogroups W and Y comprise hexosyl- and sialyltransferase activity. Results: Hexosyltransferase activity is encoded by the predicted N-terminal GT-B fold. Sialyltransferase activity requires 168 additional amino acids upstream of the predicted C-terminal GT-B fold. Conclusion: The sialyltransferase domains of NmW/Y define a new glycosyltransferase (CAZy) family. Significance: The new CAZy family comprises sequences from distantly related species. Crucial virulence determinants of disease causing Neisseria meningitidis species are their extracellular polysaccharide capsules. In the serogroups W and Y, these are heteropolymers of the repeating units (6)--d-Gal-(14)--Neu5Ac-(2)(n) in NmW and (6)--d-Glc-(14)--Neu5Ac-(2)(n) in NmY. The capsule polymerases, SiaD(W) and SiaD(Y), which synthesize these highly unusual polymers, are composed of two predicted GT-B fold domains separated by a large stretch of amino acids (aa 399-762). We recently showed that residues critical to the hexosyl- and sialyltransferase activity are found in the predicted N-terminal (aa 1-398) and C-terminal (aa 763-1037) GT-B fold domains, respectively. Here we use a mutational approach and synthetic fluorescent substrates to define the boundaries of the hexosyl- and sialyltransferase domains. Our results reveal that the active sialyltransferase domain extends well beyond the predicted C-terminal GT-B domain and defines a new glycosyltransferase family, GT97, in CAZy (Carbohydrate-Active enZYmes Database).
ردمد
:
0021-9258
اسم الدورية
:
JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY
المجلد
:
289
العدد
:
49
سنة النشر
:
1435 هـ
2014 م
نوع المقالة
:
مقالة علمية
تاريخ الاضافة على الموقع
:
Thursday, August 10, 2017
الباحثون
اسم الباحث (عربي)
اسم الباحث (انجليزي)
نوع الباحث
المرتبة العلمية
البريد الالكتروني
Angela Romanow
Romanow, Angela
باحث
Timothy Keys
Keys, Timothy
باحث
Katharina Stummeyer
Stummeyer, Katharina
باحث
Friedrich Freiberger
Freiberger, Friedrich
باحث
Bernard Henrissat
Henrissat, Bernard
باحث
الملفات
اسم الملف
النوع
الوصف
42560.pdf
pdf
الرجوع إلى صفحة الأبحاث